蛋白質泛素化組成
泛素（Ubiquitin）是一種小型高度保守的調節多肽（76個氨基酸，8.6kDa），在大多數真核生物的組織中普遍存在。泛素化途徑中，泛素通過其C末端與靶蛋白上賴氨酸的ε-氨基基團結合，這對許多細胞信號通路至關重要。結合事件可分為將單個泛素連接到靶蛋白（單泛素化）或一系列泛素（多泛素化），其功能多樣。多泛素化利用泛素表面的七個賴氨酸殘基（K6、K11、K27、K29、K33、K48、K63）調節從蛋白質降解到DNA損傷耐受性等多種生物過程。泛素的酶促連接由一系列酶完成——泛素活化酶E1、泛素連接酶E2和泛素連接酶E3。在細胞中，蛋白質的泛素化是可逆的；單泛素化和多泛素化鏈均可被去泛素化酶（DUBs）催化水解切割。
蛋白質泛素化降解的途徑
靶蛋白的泛素化降解是經過幾個連續的過程來完成的，主要分為五步：
第一步：E1類酶激活泛素，該過程需要ATP（三磷酸腺苷）提供一定能量；
第二步：泛素激活酶E1將活化的泛素分子傳遞給E2類酶；
第三步：泛素連接酶E3將結合E2的泛素連接到靶蛋白上；
第四步：被標記的蛋白質分子尾端形成一小段泛素分子鏈；
第五步：26s蛋白酶體特異性地識別這個帶有泛素標簽的底物蛋白，將其降解掉。
靶蛋白是在泛素激活酶E1、泛素結合酶E2、泛素連接酶E3的依次作用下共價連接上泛素分子，這個過程連續進行，進而在底物上形成多聚泛素鏈修飾。底物蛋白可以在某一個或多個賴氨酸位點被泛素化，而泛素本身包含7個賴氨酸(Lys)位點（K6、K11、K27、K29、K33、K48、K63）、一個位于N端的甲硫氨酸(Met)位點(M1)以及一個位于C端的甘氨酸(Gly)位點(G76)。泛素分子之間通過這些位點進行結合形成泛素鏈，如果泛素都以同一種方式進行連接即為同型泛素鏈(Homotypicubiquitin chains)，反之，為異型泛素鏈(Heterotypic ubiquitin chains)。泛素鏈可以是直鏈，也可以形成分支結構，因此底物的泛素化修飾存在多種形式。另外，泛素本身也可以發生多種修飾。最后，泛素化修飾的蛋白被26s蛋白酶體特異性地識別并降解成小肽，泛素在去泛素連接酶的作用下進行回收利用，這些小肽再被細胞質中的蛋白酶降解為氨基酸。
